为了比较具有凝乳功能的Paenibacillus spp.BD3526来源的金属蛋白酶与基因重组凝乳酶对乳蛋白水解位点的差异,采用BD3526金属蛋白酶和凝乳酶对αs1-酪蛋白(casein,CN)、αs2-CN、β-乳球蛋白(lactoglobulin,Lg)和κ-CN进行酶解,分别对不同时间的酶解产物采用高效液相色谱与四极杆飞行时间串联质谱(high performance liquid chromatography of quadrupole time of flight-tandem mass spectrometry,HPLC-Q-TOF-MS/MS)进行分析.结果表明:BD3526金属蛋白酶与凝乳酶在对乳蛋白的水解位点上具有较高的相似性,前者对αs1-CN、αs2-CN、β-Lg和κ-CN水解能力较后者弱,对P1为K(Lys)、R(Arg)且P1'为T(Thr)、F(Phe)和Y(Tyr)间的肽键水解特异性很高,并主要水解K-T (Lys-Thr)、K-F (Lys-Phe)、R-F(Arg-Phe)、R-Y(Arg-Tyr)肽键,水解生成的肽具有血管紧张素转换酶(angiotensin converting enzyme,ACE)抑制、抗菌、免疫调节等功能.

利用95％乙醇提取桑黄子实体中抑菌成分,研究不同质量浓度的桑黄乙醇提取物对牛乳中革兰氏阳性菌、阴性菌、霉菌和酵母的抑制作用.结果表明:桑黄乙醇提取物在0.1～5 mg/mL质量浓度下,实现了对牛乳中有害细菌、真菌有效的抑制,能显著控制巴氏牛乳中菌群总数,而对有益菌无显著影响,相对Nisin等抑菌剂具有广谱抑菌性,因此可将其用于生产乳品抑菌剂.